Пепсин химозин польза и вред
Во всех животных и растительных тканях содержатся уникальные ферменты, известные как протеазы. Важнейшая их функция в обеспечении жизнедеятельности человека — участие в процессе переваривания пищи. Ускоряя расщепление белков и продуктов их распада, протеазы повышают усвояемость биологически ценных элементов.
Под европейским кодом E 1101 протеазы до 2008 года применяли в пищевой индустрии. Позже добавку запретили по ряду причин.
Название продукта
Протеазы — официальное наименование пищевой добавки. Международный синоним Proteases.
Под общим кодом Е 1101 (или Е–1101) зарегистрирована группа самостоятельных пищевых ферментов. В ее состав входят:
- протеаза, код E 1101 (I), международное название Protease. Сюда входят: протеаза растительная (синонимы: протеолитические ферменты, протеиназы, пептидгидролазы), химозин (ренин, сычужный фермент) и пепсин;
- папаин, E 1101(II), Papain, синонимы: протеазы дынного дерева;
- бромелайн, E 1101(III), Bromelain, синонимы: протеазы ананаса, бромелин;
- фицин, E1101 (IV), Ficin.
Папаин, фицин и бромелайн могут быть обозначены как цистеиновые протеазы или цистеин протеиназы.
Тип вещества
Добавка E 1101 включена в группу «Антифламинги и другие вещества».
Протеазы — это протеолитические ферменты класса гидролаз, расщепляющие белки. Получают вещество из соответствующего растительного или животного сырья:
- пророщенных семян пшеницы и ячменя (протеаза);
- высушенного млечного сока дынного дерева рода Carica papaja, больше известного как папайя (папин);
- сока из стеблей инжира (фицин);
- сока из плодов и стеблей необработанного ананаса (бромелайн);
- сычуга ягнят и телят (химозин);
- кислотного экстракта слизистой оболочки желудка крупного рогатого скота, свиней, кур (пепсин).
Сок после разделения на фракции подвергают ультрафильтрации, после чего продукт сублимируют.
Сычужные ферменты получают в результате водной экстракции сырья.
Продуцентами в соответствии со спецификацией ФАО/ВОЗ выступают особые непатогенные штаммы микроорганизмов: Aspergillus Melleus, Bacillus subtilis, Aspergillus Niger и другие.
Протеазы в производстве продуктов питания могут выполнять различные технологические функции: улучшитель муки, усилитель вкуса и аромата, стабилизатор консистенции и другие.
Свойства
| Показатель | Стандартные значения |
| Цвет | желтовато-коричневый, светло-желтый, янтарный, белый (допускается сероватый оттенок) |
| Состав | ферменты микробного и растительного происхождения |
| Внешний вид | порошок, водный раствор |
| Запах | без запаха |
| Вкус | без вкуса или кисловатый |
| Содержание основного вещества | не менее 99% |
| Растворимость | хорошо в воде, очень слабо в спирте, эфире, хлороформе |
| Плотность вещества | не определяют |
| Другие | большинство протеаз стабильны до температуры 60–80º C; активны в широком диапазоне pH |
Упаковка
Добавку Е 1101 в сухом виде расфасовывают в двойные полиэтиленовые мешки. Наружной упаковочной тарой служат:
- картонно-навивные барабаны;
- мешки из синтетических нитей;
- многослойные крафт-мешки.
Протеазы массой до 1 кг упаковывают в двойные пластиковые пакеты с фольгированным слоем.
В жидком виде добавка поступает на предприятия в пластиковых бочках или канистрах.
Где и как применяется
До 2008 года добавку E 1101 использовали в различных отраслях пищевой промышленности.
Протеазы применяли в технологии производства:
- хлеба и хлебобулочных изделий для равномерного распределения диоксида углерода и за счет этого улучшения пористости мякиша;
- творога и сыров: ферменты (химозин, пепсин) обеспечивают быструю свертываемость молока и прочность сгустка;
- пива, особенно при использовании низкокачественного солода. Добавка повышает качество пены и коллоидную стойкость, усиливает аромат и вкус, продлевает срок хранения. Протеолитические ферменты растительного происхождения предотвращают белковое помутнение, растворяют осадок, делая пиво прозрачным;
- мяса и мясопродуктов: протеиназы (папин, бромелайн, но особенно эффективен фицин) снижают жесткость волокон, повышают питательные качества изделий.
В 2008 году добавку Е 1101 исключили из списка разрешенных для пищевой промышленности. Причина в возможной технической порче изделий токсичными соединениями. Это может происходить из-за неконтролируемого роста микроорганизмов при нарушении технологии производства продуктов.
Протеазы как вещества с высокой биологической активностью пользуются спросом в косметологии. Популярная процедура пилинга с гидролазами позволяет вернуть коже молодость и здоровый цвет. Ферменты расщепляют кожный белок до исходных аминокислот, ускоряя отщепление ороговевших частиц. Пилинг с протеазами эффективен в отношении ряда косметических недостатков:
- угревой сыпи;
- расширенных пор;
- пигментных пятен;
- небольших рубцов.
Процедура быстро устраняет мелкие морщины, запускает процесс обновления клеток дермы.
Растительная протеаза — один из компонентов зубных паст (Протодент, Клеродент). Вещество растворяет зубной налет, не повреждая при этом эмаль и живые ткани, оказывает бактерицидное действие.
Добавка E 1101 — активный компонент ферментных препаратов, предназначенных для коррекции нарушений пищеварения и функций поджелудочной. Протеазы входят в состав многих популярных лекарственных средств, среди них: панкреатин, мезим-форте, ацидин-пепсин, фестал.
Противовоспалительное действие и способность вещества расщеплять некротические ткани нашла применение в терапии гнойных отитов, пролежней, ожогов, трофических язв.
Протеазы используют в других отраслях деятельности человека:
- Производство кормов: добавка разрушает некрахмалистые полисахариды, повышает усвояемость питательных веществ.
- В составе стиральных порошков и средств для удаления пятен (на упаковке обозначают как энзимы). За счет быстрого разрушения пептидной связи аминокислот, вещество избавляет от белковых и травяных пятен.
- В меховом и кожевенном производстве для облегчения производственного процесса (особенно на этапе снятия волоса со шкур) и размягчения сырья.
Польза и вред
Добавка Е 1101 запрещена к применению в России, странах Евросоюза, Австралии. Разрешена в США.
Обоснованных данных о вреде протеаз для здоровья человека нет. Возможно образование токсичных соединений на этапе биосинтеза ферментов из штаммов микроорганизмов, но точных доказательств (как положительных, так и отрицательных) до сих пор не предоставлено.
Побочные эффекты от употребления продуктов, содержащих протеолитические ферменты, возникают редко. В основном они связаны с индивидуальной непереносимостью животного белка или активных растительных компонентов ананаса, папайи или инжира.
При избыточных дозах могут возникнуть нарушения со стороны пищеварительной системы:
- тошнота;
- диарея;
- изжога;
- рвота.
Протеазы играют значительную роль в переваривании белковой пищи в желудочно-кишечном тракте. С этой точки зрения можно говорить о несомненной пользе вещества.
Основные производители
В России крупнейшим производителем является компания «Сиббиофарм» (Новосибирская область).
Протеолитические ферменты для нужд животноводства выпускает ООО «Агрофермент» (Тамбовская область).
Потребность отечественных предприятий в протеазах на 90% удовлетворяется за счет импорта продукта.
Ведущие зарубежные поставщики:
- Novozymes A/S (Дания);
- Gist-Brocades NV (Нидерланды);
- Alltech Ltd. (штаб-квартира в США, штат Кентукки).
Несмотря на запрет добавки E 1101, производители используют протеазы в процессе изготовления сыров, творога, пива. На упаковках продуктов питания вещества могут быть скрыты под множеством обозначений: ГСБМ (гидролизат сывороточных белков молока), сычужный фермент, химозин и другие.
С давних времен для производства сыра традиционно используется сычужный фермент (СФ) из слизистой оболочки четвертого отдела (сычуга) желудка теленка . В состав СФ входят два основных молокосвертывающих фермента – химозин и пепсин.
Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина [6]. Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде [4].
Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) [2, 5, 6]. Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина [5], что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий [2, 4]. Пепсин, обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре [2, 4].
Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.
В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком [1].
Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина [4]. Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 [7].
Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.
* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата
При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50, ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.
Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции [1].
Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина [4]. Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.
В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.
Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].
Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.
Источник: edu.secna.ru
Вам так же может быть интересно:
Пепсин – фермент желудочного сока человека, отвечающий за расщепление пищи и превращение её в пептиды и аминокислоты. Открытие этого вещества произошло ещё в 30-х гг. XIX века, однако в кристаллическом виде пепсин смогли получить лишь через 100 лет. Сейчас этот фермент широко применяется во многих сферах: как в медицине, так и в пищевой промышленности. Например, без добавления пепсина производство любого сорта сыра просто невозможно. Получают пепсин для использования, экстрагируя его из слизистой оболочки желудков свиней и овец.
Свойства пепсина
В желудке человека пепсин появляется в результате синтеза неактивного профермента пепсиногена. Под воздействием кислоты желудочного сока 1 грамм этого вещества (примерно столько ежедневно производится человеческим желудком пепсиногена) превращается в пепсин. Свою активность фермент проявляет только в кислой желудочной среде – попадая в 12-перстную кишку, в её щелочной среде он становится неактивным.
Свойства пепсина на организм трудно переоценить. Он может расщеплять почти все растительные и животные белки, кроме кератинов и протаминов. Фактически от него зависит переваривание еды в желудке. Есть ещё одна особенность пепсина – он может створаживать молоко, превращая казеиноген в казеин. Благодаря этому свойству пепсин активно используется при производстве многих молочных продуктов и сыров.
Применение пепсина в медицине
Благодаря своим свойствам расщеплять белки пепсин применяется при лечении ряда заболеваний ЖКТ: язвы желудка и 12-перстной кишки, хронического гастрита, раке желудка и при пернициозной анемии. Если у человека наблюдаются проблемы с пищеварением или секреторная недостаточность, пепсин может применяться как препарат заместительной терапии. По количеству пепсина в желудочном соке доктор может уточнить диагноз заболевания.
При применении пепсина внутрь следует учитывать, что он активен только в кислой среде. Поэтому, при снижении кислотообразующей функции желудка, пепсин нужно применять вместе с разбавленной 1-3% соляной кислотой (10-15 капель на 100 мл воды).
Принимается пепсин по 0,2-0,5 гр. два-три раза в день перед приёмом пищи. Для детей принимаемая доза пепсин должна быть в 3-4 раза меньше. Следует также учитывать, что при недостаточной кислотности желудочного сока у ребёнка принимать этот фермент в сочетании с соляной кислотой нужно, несколько уменьшая концентрацию соляной кислоты в воде. Если для взрослого нормальная доза 10-15 капель на 100 мл воды, то для ребёнка соляную кислоту нужно разбавлять исходя из пропорции 5-7 капель на 100 мл воды.
Если же не рискуете в домашних условиях разбавлять такое опасное вещество, как соляную кислоту, вам стоит употреблять таблетки ацидин-пепсин, состоящие из 25% пепсина и 75% бетаина гидрохлорида, что аналогично 16 каплям соляной кислоты.
В профилактических целях или для нормализации работы желудка можно применять биодобавку Комплекс ферментов плюс, в составе которой имеется пепсин. Она будет полезна и при многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта.
Как препарат для похудения пепсин не стоит применять, поскольку он не может расщеплять жиры. Однако этот фермент иногда включают в состав средств для похудения как вспомогательное вещество.
Противопоказания к применению пепсина
Обычно пепсин нельзя употреблять при обострении язвы желудка и гиперацидном гастрите. Какие-то побочные эффекты при применении пепсина не замечены.